مقایسه میزان تولید پروتئین نوترکیب در دو رده سلولی cho و mcf۷
حسام میرشهابی، hesam mirshahabi department of virology, faculty of medical sciences, tarbiat modares university, tehran, iranگروه ویروس شناسی، دانشکده علوم پزشکی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران.سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (tarbiat modares university) حوریه سلیمان جاهی، hooreah soleimanjahi department of virology, faculty of medical sciences, tarbiat modares university, tehran, iran, soleim_h@modares.ac.irگروه ویروس شناسی، دانشکده علوم پزشکی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران.سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (tarbiat modares university) زهرا مشکات، zahra meshkat department of virology, faculty of medical sciences, tarbiat modares university, tehran, iran, soleim_h@modares.ac.irگروه ویروس شناسی، دانشکده علوم پزشکی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران.سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (tarbiat modares university) الهام احمدی، elham ahmadi department of virology, faculty of medical sciences, tarbiat modares university, tehran, iranگروه ویروس شناسی، دانشکده علوم پزشکی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران.سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (tarbiat modares university)
چکیده
مقدمه: هدف ازمطالعه ی حاضر، مشخص نمودن رده سلولی مناسب تر، جهت مطالعات تولید پروتئین در سیستم های یوکاریوتی می باشد. پس از ترانسفکشن، تغییرات ایجاد شده در سطوح بیانیrna و پروتئین نوترکیب هدف ارزیابی شد. مواد و روش ها: به منظور بررسی بیان ژن مورد نظر و تولید پروتئین نوترکیب e6 پاپیلوما ویروس انسانی تیپ 16 در سلول های مورد آزمایش، از پلاسمید نوترکیب pcdna3-e6 و نیز دو رده سلولی متفاوت mcf7 و cho استفاده گردید. به این منظور به دنبال ترانفکشن، بیانrna و پروتئین هدف بوسیله واکنش زنجیره ای پلیمراز معکوس (rt-pcr) و آزمایش لکه گذاری وسترن با استفاده از ژل sds-page و مونوکلونال آنتی بادی anti-e6 ارزیابی گردید. یافته ها: در این مطالعه به دلیل غلظت بسیار پایین پروتئین تولیدی در سلول های mcf7 ، آزمایش rt-pcr مثبت و آزمایش وسترن بلاتینگ آن منفی شد، این در حالی است که در رده سلولی cho هر دو آزمایش ذکر شده مثبت شدند بحث و نتیجه گیری: با توجه به نتایج بدست آمده توصیه می شود از سلول cho به منظور ترانسفکشن و تولید پروتئین نوترکیب در سیستم هایی که تولید بالای پروتئین امکان پذیر نیست استفاده گردد
مقدمه: هدف ازمطالعه‌ی حاضر، مشخص نمودن رده سلولی مناسب‌تر، جهت مطالعات تولید پروتئین در سیستم‌های یوکاریوتی می‌باشد. پس از ترانسفکشن، تغییرات ایجاد شده در سطوح بیانیRNA و پروتئین نوترکیب هدف ارزیابی شد. مواد و روش‌ها: به منظور بررسی بیان ژن مورد نظر و تولید پروتئین نوترکیب E6 پاپ
سابقه و هدف: پروتئین 50 کیلو دالتونی واقع در انتهای کربوکسیل زنجیره سنگین نوروتوکسین کلستریدیوم بوتولینوم تیپ A (BoNT/A-Hc) امروزه برای تولید واکسن نوترکیب علیه بوتولیسم به کار می‌رود. هدف از این پژوهش بررسی تولید این پروتئین نوترکیب در باکتری اشرشیا کلی در کشت‌های با تراکم سلولی
مقالهمجله دانشگاه علوم پزشکی مازندرانخیراله یاری، kheirollah yari سید صفاعلی فاطمی، seyed safa-ali fatemi محمود تولائی، mahmood tavallaei محمدطاهر مرادی
سابقه و هدف: پروتئین 50 کیلو دالتونی واقع در انتهای کربوکسیل زنجیره سنگین نوروتوکسین کلستریدیوم بوتولینوم تیپ a (bont/a-hc) امروزه برای تولید واکسن نوترکیب علیه بوتولیسم به کار می رود. هدف از این پژوهش بررسی تولید این پروتئین نوترکیب در باکتری اشرشیا کلی در کشت های با تراکم سلولی
جداسازی، کلونینگ و بیان ژن فاکتور VII انعقادی نوترکیب انسانی در رده سلولی CHO راحله حلبیان1، ناصر شاگردی اسماعیلی2، آرزو اوودی2، ناصر مسروری3، دکتر ناصر امیری‌زاده4، دکتر کامران موسوی حسینی5، دکتر احمد قره‌باغیان6، دکتر حوری رضوان7، دکتر محمد علی جلیلی8، دکتر مهریار حبیبی رودکنار
مقالهفصلنامه پژوهشی خونمهریار حبیبی رودکنار، mehryar habibi roudkenar p.o.box: 14665-1157, tehran, iran.مرکز تحقیقات سازمان انتقال خون ایران راحله حلبیان، r halabian مرکز تحقیقات سازمان انتقال خون ایرانسازمان اصلی تایید شده: سازمان انتقال خون ایران (blood transfusion research center) ناصر شاگردی اسماعیلی، n shagerdi esmaili مرکز تحقیقات سازمان انتقال خون ایرانسازمان اصلی تایید شده: سازمان انتقال خون ایران (blood transfusion research center) آرزو اودی
جداسازی، کلونینگ و بیان ژن فاکتور vii انعقادی نوترکیب انسانی در رده سلولی cho راحله حلبیان1، ناصر شاگردی اسماعیلی2، آرزو اوودی2، ناصر مسروری3، دکتر ناصر امیری زاده4، دکتر کامران موسوی حسینی5، دکتر احمد قره باغیان6، دکتر حوری رضوان7، دکتر محمد علی جلیلی8، دکتر مهریار حبیبی رودکنار
مقدمه: ایمیون پروتئین A یک مولفه با طیف وسیعی از کاربردهای بیوشمیایی، بیوتکنولوژی و پزشکی است. ژن کدکننده این پروتئین از باکتری استافیلوکوکوس اورئوس استخراج و در باکتری اشریشیاکلی کلون و بیان شد. جهت بهینه سازی شرایط بیان به منظور سنجش دقت آزمایش و تضمین صحت کار در آزمایشات بعد،