بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی

شهرزاد هادی چگنی، shahrzad hadichegeni department of biophysics, islamic azad university, science and research branch, tehran, iranگروه بیوفیزیک، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم تحقیقات تهران ، تهران، ایران بهرام گلیایی، bahram goliaei department of biophysics, institute of biochemistry and biophysics (ibb), tehran university, tehran, iranگروه بیوفیزیک، مرکز بیوفیزیک و بیوشیمی، دانشگاه تهران، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch) مهرداد هاشمی، mehrdad hsahemi department of medical genetics, medical sciences university, central tehran branch, tehran, iranگروه ژنتیک پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی واحدتهران مرکز، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch)

چکیده

زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (hsa) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند. مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (ft-ir) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند. یافته ها: مقدار ثابت پیوندی اتصال ( m-1 104 367/3 kdiazinon-hsa = ) براساس داده های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در ft-ir ، کاهش ساختار &alpha-helix; برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر turns ، ß–sh eet ، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای &alpha-helixes; ، turns ، ß-sheet ، &beta-; anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند . نتیجه گیری: از آن جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار &alpha-helix; و افزایش &beta-sheet; در غلظت های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی hsa است . نتایج ما بیان می کنند که دیازینون پیوند نسبتاً خوبی با hsa دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می کند که احتمالأ سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه های روز سی و پنج می شود.