Article

بررسی خواص آنتی ژنیک پروتئین نو ترکیب هیالورونیداز a استرپتوکوک پیوژنز بیان شده در باکتری اشریشیا کلی

Download full textFree with an account; signing up with Google takes seconds

Abstract(in Persian; no English abstract is available)

زمینه و هدف: هیالورونیداز a از جمله پروتئین‎های ترشحی استرپتوکوک پیوژن بوده که دارای قدرت آنتی ژنیک می‎باشد. امروزه با ردیابی آنتی بادی‎های ضد این پروتئین روند عفونت ناشی از این باکتری پی‎گیری می‎شود. در این تحقیق سعی گردیده تا تولید پروتئین نوترکیب هیالورونیداز a در باکتری اشریشیا کلی انجام گیرد. مواد و روش ها: در این تحقیق تجربی با طراحی پرایمر اختصاصی و استفاده از روش pcr، ژن هیالورونیداز a از استرپتوکوک پیوژن تکثیر گردید. پس از تخلیص، ژن فوق در ناقل پلاسمیدی pet32a جهت بیان کلون گردید. سپس ساختار پلاسمیدی pet32a -hyla وارد باکتری اشریشیا کلی سویه bl21- de3-plyss شد. تولید پروتئین با القاء توسط iptg صورت گرفت. پروتئین نوترکیب با استفاده از کیت ni-nta خالص و میزان پروتئین با استفاده از روش برادفورد اندازه گیری شد. آزمایش وسترن بلات برای تایید پروتئین نوترکیب انجام شد. یافته ها: ترادف نوکلئوتیدی ژن تکثیر شده توسط روش pcr با ژن هیالورونیداز a استرپتوکوک پیوژن یکسان بود. تولید پروتئین نوترکیب هیالورونیداز a با القاء پلاسمید pet32a -hyla توسطiptg انجام گردید. تخلیص پروتئین با روش کروماتوگرافی تمایلی و با استفاده از کیت ni-nta صورت گرفت. میزان پروتئین خالص شده برابر 500 میکروگرم در میلی لیتر به دست آمد. سرم موش واجد آنتی هیالورونیداز a در روش وسترن بلات با پروتئین تولید شده واکنش داد. نتیجه گیری: تولید پروتئین نوترکیب هیالورونیداز a در میزبان اشریشیا کلی نیز امکان پذیر است. پروتئین تولید شده خاصیت آنتی ژنیک خود را به خوبی حفظ می‎کند.

Similar items

  • تخلیص و بررسی ویژگی های آنتی ژنیک پروتئین پوششی ویروس موزاییک خیار بیان شده در باکتری Escherichia coli

    چکیده تخلیص انواع پروتئینهای بیان شدهی ویروسی با اهداف مختلف از جمله تولید آنتیبادیهای چند همسانهای و تک همسانهای، مطالعهی ساختاری آنها، شناسایی توالی آمینو اسیدی و توالی پپتیدی با استفاده از انواع روشهای کروماتوگرافی، صورت میپذیرد که عموماً کاربرد چنین روشهایی مستلزم صرف هزینهی

  • تولید و تخلیص نواحی آنزیمی هیالورونیداز استرپتوکوک در باکتری اشریشیا کلی

    Articleمجله دانشگاه علوم پزشکی اراکنفیسه السادات میرجمالی مهرآبادی، nafise o sadat mirjamali mehrabadi department of microbiology, science and research branch, islamic azad university, arak branch, arak, iranکارشناس ارشد میکروبیولوژی، گروه میکروبیولوژی، دانشگاه آزاد اسلامی واحد علوم و تحقیقات اراک، اراک، ایران صفیه صوفیان، safieh soufian department of biology, payame noor university, arak, iranاستادیار، گروه زیست شناسی، دانشگاه پیام نور اراک، اراک، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch) حمید ابطحی، hamid abtahi department of microbiology, school of medicine, arak university of medical sciences, arak, iranایران، اراک، میدان بسیج، پردیس دانشگاهی پیامبر اعظم، دانشکده پزشکی، گروه میکروب شناسی پزشکیسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه پیام نور اراک (payame noor university of arak)

    زمینه و هدف: استرپتوکوکوس پیوژنز آنزیم هیالورونیداز خارج سلولی تولید می کند که با انتشار ارگانیسم در طول عفونت ارتباط مستقیم دارد. آنزیم هیالورونیداز قادر به تجزیه هیالورونیک اسید یا سیمان بین بافتی می باشد. از این آنزیم میتوان در درمان سرطان ها استفاده نمود. هدف از تحقیق حاضر کل

  • کلون و بیان سطحی آنزیم زایلوزدهیدروژناز از کلوباکتر ویبریوئیدس متصل به پروتئین عرض غشایی Yia Tدر باکتری اشریشیا کلی

    Article2026سلول و بافتهانیه کرمی پور، محمد جواد دهقان عصمت آبادی، علی اصغر دلدار، فاطمه بزرگمهر

    هدف: ماده D-1,2,4 بوتان تریول یک ماده شیمیایی ارزشمند با کاربردهای گسترده در زمینه های مختلف است. هدف از انجام این مطالعه کلون‌سازی و بیان سطحی ژن آنزیم زایلوزدهیدروژناز از کلوباکتر ویبریوئیدس در ای. کلی میباشد. مواد و روش‌ها: برای دسترسی به باکتری ابتدا ژنوم باکتری مورد نظر استخ

  • بیان پروتئین m۲ ویروس آنفلوانزای انسانی h۱n۱ در باکتری اشریشیا کلی

    Articleمجله دانشکده پزشکی اصفهانسید محمد علی علوی اصفهانی، کارشناس ارشد، گروه میکرب شناسی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد قم، قم، ایران فاطمه فتوحی، استادیار، گروه ویروس شناسی، آزمایشگاه تحقیقات آنفلوانزا، انستیتو پاستورایران، تهران، ایران امیر قائمی، استادیار، گروه ویروس شناسی پزشکی و ایمنی شناسی، دانشکده ی پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی گلستان، گرگان، ایران مریم صالح

    مقدمه: پروتئین m2 که یک پروتئین هوموتترامر متصل به غشا با پیوند دی سولفیدی می باشد، در میان همه ی ویروس های آنفلوانزای a به طور کامل حفاظت شده است. به همین دلیل هدف مناسبی برای توسعه ی واکسن آنفلوانزا با محافظت وسیع الطیف می باشد. در این مطالعه پروتئین m2 ویروس آنفلوانزای a در سی

  • بیان پروتئین M2 ویروس آنفلوانزای انسانی H1N1 در باکتری اشریشیا کلی

    Article2013مجله دانشکده پزشکی اصفهانسید محمد علی علوی اصفهانی، فاطمه فتوحی، امیر قائمی، مریم صالح

    مقدمه: پروتئین M2 که یک پروتئین هوموتترامر متصل به غشا با پیوند دی‌سولفیدی می‌‌باشد، در میان همه‌ی ویروس‌های آنفلوانزای A به طور کامل حفاظت شده است. به همین دلیل هدف مناسبی برای توسعه‌ی واکسن آنفلوانزا با محافظت وسیع‌الطیف می‌باشد. در این مطالعه پروتئین M2 ویروس آنفلوانزای A در س

  • بررسی اثر بکارگیری غلظت بسیار کم iptg در بیان بالای آنتی بادی های نوترکیب از نوع scfv در باکتری اشریشیا کلی

    Thesis2013وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهید باهنر کرمان - دانشکده دامپزشکیطیبه قاسمی

    آنتی بادی های نوترکیب به عنوان ابزار های با ارزشی جهت اهداف مختلف تشخیصی و درمانی پیشنهاد شده اند و می توانند به عنوان جایگزین مناسبی برای آنتی بادی های مونوکلونال موشی مطرح باشند. در این تحقیق بیان بالای آنتی بادی نوترکیب از نوع scfv در باکتری اشریشیا کلی با استفاده از وکتور pet