مقاله

مطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور dtab

پادینا واثقی مغوان، p vasoghi نایبعلی احمدی، n ahmadi مینو شاهانی، m shahani ایاد بهادری منفرد، e bahadori monfared منیره عزیزی، m azizi

چکیده

مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته باشد. در این تحقیق اتصال لیگاندهایی چون دترجنت ها(dtab) و قند ها(گلوکز) در دماهای 37 و 42 درجه سانتی گراد بر روی آلبومین بررسی شد. مواد و روش ها: بافر تریس آلبومین با ph نزدیک به ph بدن تهیه گردید و به منظور دناتوراسیون آن از اسیدکلریدریک استفاده شد. تکنیک مورد استفاده جهت مطالعات دناتوراسیون در این تحقیق طیف سنجی uv بود. یافته های پژوهش: نتایج نشان داد که با افزایش غلظت dtab، ماکزیمم جذب پروتئین، کاهش یافته، غلظت 400 میلی گرم بر دسی لیتر قند، سبب تغییرات قابل ملاحضه ای در جذب آلبومین سرم انسانی شده و احتمالاً ساختار و عملکرد مولکول تحت تاثیر قرار می گیرد. بحث و نتیجه گیری: گلوکز علاوه بر تاثیرات زیانباری که دارد می تواند عملکرد بسیاری از مولکول ها را در خون تغییر دهد. به عنوان مثال، در سطوح هورمونی، انتقال داروها، عناصر و یون های حیاتی و مورد نیاز بدن، می تواند تاثیرات شگرف و مهمی داشته باشد.

اسناد مشابه

  • مطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور DTAB

    مقاله۲۰۱۴مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلامپادینا واثقی مغوان، نایبعلی احمدی، مینو شاهانی، ایاد بهادری منفرد

    مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می‌ تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش ‌های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می‌ تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته ...

  • بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی

    مقالهمجله دانشگاه علوم پزشکی اراکشهرزاد هادی چگنی، shahrzad hadichegeni department of biophysics, islamic azad university, science and research branch, tehran, iranگروه بیوفیزیک، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم تحقیقات تهران ، تهران، ایران بهرام گلیایی، bahram goliaei department of biophysics, institute of biochemistry and biophysics (ibb), tehran university, tehran, iranگروه بیوفیزیک، مرکز بیوفیزیک و بیوشیمی، دانشگاه تهران، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch) مهرداد هاشمی، mehrdad hsahemi department of medical genetics, medical sciences university, central tehran branch, tehran, iranگروه ژنتیک پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی واحدتهران مرکز، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch)

    زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (hsa) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند. مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوف

  • بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی

    مقالهمجله دانشگاه علوم پزشکی ایلاممونا زمانیان عضدی، m zamanian azodi سمیرا گیلانچی، s gilanchi پونه امینی گرام، p amini gram سعیده حاج حسینی

    مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پ

  • مروری بر گلایکه شدن پروتئین‌ها؛ نگاهی بر ترمودینامیک و تشکیل ساختار فیبریلی در آلبومین سرم انسانی

    مقاله۲۰۱۲مجله دیابت و متابولیسم ایرانعلی اکبر موسوی موحدی، مهران حبیبی رضایی، موسی بهلولی، نغمه ستار احمدی

    مجاورت زمان دار قندها با پروتئین‌ها باعث گلایکه شدن غیر آنزیمی شده و موجب ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین‌ها می‌شود. فرایند گلایکه شده پروتئین‌ها به بروز اختلالات زیادی از جمله بیماری‌های عصبی، کبدی، کلیوی و نیز پیری منجر می‌شود؛ به همین سبب تجمعات پروتئینی غیر محلول ن

  • مروری بر گلایکه شدن پروتئین ها؛ نگاهی بر ترمودینامیک و تشکیل ساختار فیبریلی در آلبومین سرم انسانی

    مقالهمجله دیابت و متابولیسم ایرانعلی اکبر موسوی موحدی، مرکز تحقیقات بیوشیمی بیوفیزیک، دانشگاه تهران مهران حبیبی رضایی، دانشکده زیست شناسی، دانشگاه تهران موسی بهلولی، مرکز تحقیقات بیوشیمی بیوفیزیک، دانشگاه تهران نغمه ستار احمدی

    مجاورت زمان دار قندها با پروتئین ها باعث گلایکه شدن غیر آنزیمی شده و موجب ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین ها می شود. فرایند گلایکه شده پروتئین ها به بروز اختلالات زیادی از جمله بیماری های عصبی، کبدی، کلیوی و نیز پیری منجر می شود؛ به همین سبب تجمعات پروتئینی غیر محلول ن

  • بررسی القا و مهار تجمع آمیلوئیدی آلبومین سرم انسانی

    مقاله۲۰۱۱مجله دیابت و متابولیسم ایرانمریم چینی‌ساز، آزاده ابراهیم حبیبی، عطیه قاسمی، باقر لاریجانی

    Normal 0 false false false مقدمه: در بیماری دیابت، آلبومین سرم انسانی تمایل بالایی در اتصال به قند و گلایکه شدن (Glycation) از خود نشان داده است. گلایکه شدن آلبومین سرم انسانی، زمینه را برای تشکیل اشکال تجمعی فراهم می‌کند. با توجه به عمومیت پدیده تجمع و تشکیل آمیلوئید و دخالت این