مقاله

بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی

مونا زمانیان عضدی، m zamanian azodi سمیرا گیلانچی، s gilanchi پونه امینی گرام، p amini gram سعیده حاج حسینی، s hajhosaini کریمه حقانی، k haghani

چکیده

مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال و پاتولوژیک در غلظت های نرمال و دیابتی قند مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: در این مطالعه از روش طیف سنجی فرابنفش برای آنالیز آلبومین سرم انسانی در غلظت های مختلف گلوکز در شرایط غلظت نرمال، بحرانی و دیابتی با حضور سورفاکتانت آنیونی سدیم دودسیل سولفات با غلظت های 2، 5/1، 1، 5/0 میلی مولار به عنوان معیاری برای سنجش اتصالات لیگاندی در شرایط نرمال دمایی و تب در نظر گرفته شد. یافته های پژوهش: پروتئین آلبومین سرم انسانی در حضور غلظت های مختلف قند در دمای 42 درجه سانتی گراد دچار تغییرات ساختاری می شود. غلظت 400 میلی گرم بر دسی لیتر گلوکز موثرترین عامل نسبت به سایر غلظت های گلوکز در تغییر ساختار آلبومین است. بحث و نتیجه گیری: در این مطالعه علاوه بر این که نشان داده شد در حضور غلظت نرمال(فیزیولوژیک) قند تب می تواند ساختار آلبومین را دستخوش تغییر نماید، مشخص شد که غلظت های بالای گلوکز(شرایط حاد دیابتی) تاثیرات شدیدی بر ساختار و عملکرد آلبومین دارد.

اسناد مشابه

  • بررسی اثر گلوکز بر ساختار آلبومین سرم انسانی

    مقاله۲۰۱۴مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلاممونا زمانیان عضدی، سمیرا گیلانچی، پونه امینی گرام، سعیده حاج حسینی

    مقدمه: با توجه به نقش حیاتی آلبومین سرم انسانی در بدن انسان، مطالعه و بررسی این پروتئین دارای اهمیت است. یکی از ویژگی های شاخص این مولکول در برقراری اتصالات لیگاندی است که در این مطالعه، این ویژگی با بکارگیری سورفاکتانت سدیم دودسیل سولفات به عنوان لیگاند تحت شرایط دمایی نرمال ...

  • مطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور dtab

    مقالهمجله دانشگاه علوم پزشکی ایلامپادینا واثقی مغوان، p vasoghi نایبعلی احمدی، n ahmadi مینو شاهانی، m shahani ایاد بهادری منفرد

    مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته باشد. در این تحقیق اتص

  • بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی

    مقالهمجله دانشگاه علوم پزشکی اراکشهرزاد هادی چگنی، shahrzad hadichegeni department of biophysics, islamic azad university, science and research branch, tehran, iranگروه بیوفیزیک، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد علوم تحقیقات تهران ، تهران، ایران بهرام گلیایی، bahram goliaei department of biophysics, institute of biochemistry and biophysics (ibb), tehran university, tehran, iranگروه بیوفیزیک، مرکز بیوفیزیک و بیوشیمی، دانشگاه تهران، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch) مهرداد هاشمی، mehrdad hsahemi department of medical genetics, medical sciences university, central tehran branch, tehran, iranگروه ژنتیک پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی واحدتهران مرکز، تهران، ایرانسازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (islamic azad university science and research branch)

    زمینه و هدف: آلبومین سرم انسانی (hsa) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند. مواد و روش ها: طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوف

  • مروری بر گلایکه شدن پروتئین‌ها؛ نگاهی بر ترمودینامیک و تشکیل ساختار فیبریلی در آلبومین سرم انسانی

    مقاله۲۰۱۲مجله دیابت و متابولیسم ایرانعلی اکبر موسوی موحدی، مهران حبیبی رضایی، موسی بهلولی، نغمه ستار احمدی

    مجاورت زمان دار قندها با پروتئین‌ها باعث گلایکه شدن غیر آنزیمی شده و موجب ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین‌ها می‌شود. فرایند گلایکه شده پروتئین‌ها به بروز اختلالات زیادی از جمله بیماری‌های عصبی، کبدی، کلیوی و نیز پیری منجر می‌شود؛ به همین سبب تجمعات پروتئینی غیر محلول ن

  • مطالعه ساختار و پایداری آلبومین سرم انسانی در حضور DTAB

    مقاله۲۰۱۴مجله دانشگاه علوم پزشکی ایلامپادینا واثقی مغوان، نایبعلی احمدی، مینو شاهانی، ایاد بهادری منفرد

    مقدمه: آلبومین سرم انسانی با ساختار منحصر به فرد خود به عنوان یک مولکول حامل در پلاسما، می‌ تواند به طیف وسیعی از مواد اتصال یابد و در نتیجه نقش ‌های متنوعی را ایفا کند. هر گونه تغییر غیر طبیعی در ساختار و عملکرد آلبومین، می‌ تواند عواقب ناخوشایندی در پی داشته ...

  • مروری بر گلایکه شدن پروتئین ها؛ نگاهی بر ترمودینامیک و تشکیل ساختار فیبریلی در آلبومین سرم انسانی

    مقالهمجله دیابت و متابولیسم ایرانعلی اکبر موسوی موحدی، مرکز تحقیقات بیوشیمی بیوفیزیک، دانشگاه تهران مهران حبیبی رضایی، دانشکده زیست شناسی، دانشگاه تهران موسی بهلولی، مرکز تحقیقات بیوشیمی بیوفیزیک، دانشگاه تهران نغمه ستار احمدی

    مجاورت زمان دار قندها با پروتئین ها باعث گلایکه شدن غیر آنزیمی شده و موجب ایجاد تغییرات ساختاری و عملکردی در پروتئین ها می شود. فرایند گلایکه شده پروتئین ها به بروز اختلالات زیادی از جمله بیماری های عصبی، کبدی، کلیوی و نیز پیری منجر می شود؛ به همین سبب تجمعات پروتئینی غیر محلول ن